Plegamiento de proteínas, papel y estructura de las chaperoninas, relación con estructura terciaria

MEDICINA UNIVERSIDAD

INTRODUCCIÓN

Los aminoácidos, monómeros componentes del polímero proteína, son moléculas quirales constituidas por un átomo de carbono central, el Cα, que portan en éste un grupo amino y un grupo carboxilo, lo cual les da su nombre, además de un átomo de hidrógeno y una cadena lateral que les confiere sus características definitorias, y en función de la cual se clasifican.

En condiciones fisiológicas, el proceso de plegamiento de una proteína globular está claramente favorecido termodinámicamente, esto es, el incremento de energía libre global del proceso debe ser negativo (aunque alguno de sus pasos puede ser positivo). Este cambio se consigue equilibrando una serie de factores termodinámicos como la entropía conformacional, las interacciones carga-carga, los puentes de hidrógeno internos, las interacciones hidrofóbicas y las interacciones de van der Waals.

Las chaperonas moleculares son un amplio grupo de proteínas involucrado en procesos de asistencia en el plegamiento de otras proteínas. Incluida en las chaperonas moleculares hay una familia, la de las chaperoninas o chaperonas moleculares, de peso molecular cercano a 60 kDa (hsp60), que son quizás las mejor caracterizadas. Dos tipos de chaperoninas son las que se conocen, las de origen procariota y pertenecientes a orgánulos citoplasmáticos (grupo I) y las provenientes de arqueobacterias y en el citosol de eucariotas (grupo II). Ambos tipos de chaperoninas comparten una arquitectura muy parecida pero poseen importantes diferencias en el mecanismo de funcionamiento, en los cambios estructurales que se producen durante aquél y en las proteínas a las que asisten en su plegamiento.

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